Abteilung Chaperone und Proteasen

Prof. Dr. Bernd Bukau

Unsere Forschung zielt darauf ab, die molekulare Basis des funktionalen Netzwerks von Chaperonen und Proteasen, das Proteinfaltung im Zytosol kontrolliert, zu verstehen. Dieses Qualitätskontrollnetzwerk ist für die Proteinhomeostase in Zellen verantwortlich und steht dadurch im direkten Zusammenhang mit verschiedenen Erkrankungen und Alterung. Wir setzen Bakterien, Hefe- und Säugerzellen als Modellsysteme ein und verwenden ein Methodenspektrum, das sich von der Genetik über Zellbiologie und Biochemie bis hin zur Biophysik erstreckt. Derzeit konzentrieren wir uns auf die Zellbiologie und die molekularen Mechanismen

der Faltung neu synthetisierter Proteine,
der Qualitätskontrolle und der Regulation von Proteinen durch das Hsp70-Chaperon-Netzwerk,
die AAA-Chaperone, die bei der regulierten Proteolyse und der bakteriellen Pathogenese eine Rolle spielen und
auf die zellulären Strategien einer Zelle zur Bekämpfung von Proteinaggregaten.

Kontakt

Prof. Dr. Bernd Bukau

Chaperone und Proteasen (A250)

Deutsches Krebsforschungszentrum

ZMBH
Im Neuenheimer Feld 282

69120 Heidelberg

Tel: +49 6221 54 6795

E-Mail: bukau@zmbh.uni-heidelberg.de

Ausgewählte Publikationen

Döring, K., Ahmed, N., Riemer, T., Suresh, H.G., Vainshtein, Y., Habich, M., Riemer, J., Mayer, M.P., O'Brien, E.P., Kramer, G., Bukau, B. Profiling Ssb-nascent chain interactions reveals principles of Hsp70-assisted folding. (2017) Cell 170:298-311.e20. doi: 10.1016/j.cell.2017.06.038.
Schibich, D., Gloge, F., Pöhner, I., Björkholm, P., Wade, R.C., von Heijne, G., Bukau, B., Kramer, G. Global profiling of SRP interaction with nascent polypeptides. (2016) Nature 536, 219-223, doi: 10.1038/nature19070.
Gao X. et al. (2015). Human Hsp70 disaggregase reverses Parkinson's-linked a-synuclein amyloid fibrils. Mol Cell, 59(5), 781-793.
Nillegoda N.B. et al. (2015). Crucial Hsp70 co-chaperone complex unlocks metazoan protein disaggregation. Nature, 524(7564), 247-251.